16 основных причин высокого или низкого уровня лактатдегидрогеназы в крови

Оценка биохимических параметров крови при COVID-19

13 Мая 2020  Согласно «Временным методическим рекомендациям. ПРОФИЛАКТИКА, ДИАГНОСТИКА И ЛЕЧЕНИЕ НОВОЙ КОРОНАВИРУСНОЙ ИНФЕКЦИИ (COVID-19) Версия 6 (28.04.2020)» пациентам с подозрением на COVID-19 необходимо проводить биохимический анализ крови. В рекомендуемый перечень входят следующие исследования: мочевина, креатинин, электролиты, печеночные ферменты, билирубин, глюкоза, альбумин, лактат, лактатдегидрогеназа тропонин, ферритин. Биохимический анализ крови не дает какой-либо специфической информации, но обнаруживаемые отклонения могут указывать на наличие органной дисфункции, декомпенсацию сопутствующих заболеваний и развитие осложнений, имеют определенное прогностическое значение, оказывают влияние на выбор лекарственных средств и/или режим их дозирования.    Так же пациентам с подозрением на COVID-19 и с установленным диагнозом проводят исследования уровня СРБ (С-реактивного белка) в сыворотке крови. Уровень СРБ коррелирует с тяжестью течения, распространенностью воспалительной инфильтрации и прогнозом при пневмонии.    Среди биохимических исследований большое значение играют такие параметры как АЛТ и АСТ. Например, противопоказаниями для назначения ингибиторов рецепторов ИЛ-6 является повышение активности АСТ или АЛТ (более чем в 5 раз превышает верхнюю границу нормы).    В соответствии с Методическими рекомендациями «Анестезиолого-реанимационное обеспечение пациентов с новой коронавирусной инфекцией COVID-19» уровень СРБ выше 10 мг/л является одним из факторов, указывающих на среднетяжелое течение инфекции у пациентов с НКИ.    Компания ОМБ может вам предложить следующие наборы для проведения биохимических исследований:    Наборы реагентов in vitro диагностики для определения биохимических показателей в крови, моче и других биологических жидкостях – ФСЗ 2011/10262 (производство ELITIech Clinical Systems SAS): АЛТ АСТ   Альбумин Билирубин общий Билирубин прямой Глюкоза Креатинин Лактат Лактатдегидрогеназа Мочевина Щелочная фосфатаза С-реактивный белок    Реагенты диагностические (in-vitro) для клинической биохимии – ФСЗ 2009/05322 от 23.11.2009 (производство Analyticon Biotechnologies AG): АЛТ АСТ Альбумин Билирубин общий Билирубин прямой Глюкоза Креатинин Лактат Лактатдегидрогеназа Мочевина Щелочная фосфатаза    Наборы реагентов ELITech Clinical Systems и Analyticon Biotechnologies AG предназначены для использования на любых открытых биохимических анализаторах, как полуавтоматических, так и автоматических, а также для ручных методик. Все реагенты изготавливаются по методам рекомендованным Международной Федерацией Клинической Химии (IFCC) и Немецким Обществом Клинической Химии (DGKC), имеют высокие сроки стабильности в открытом виде, широкие диапазоны линейности. Большинство наборов поставляются в различных вариантах фасовок, что позволяет оптимально использовать их в лабораториях с различным потоком исследований.     omb.ru Время чтения: ~8 минут 2034 image Забор венозной крови производится в утренние часы в условиях лаборатории

Кровь на анализ берется из вены. Расшифровка проводится посредством сравнения полученных показателей с референсными значениями. С результатами исследования можно ознакомиться через сутки. При необходимости экстренной лабораторной оценки уровня ЛДГ (острые состояния), кровь исследуется без предварительной подготовки.

Норма содержания ЛДГ в крови у детей и подростков определяется возрастным критерием. У взрослых людей (после 17 лет), нормативные значения градируются согласно гендерной принадлежности пациента. Принятой в лабораторной микроскопии величиной измерения лактатдегидрогеназы является Ед/л.

Референсные значения концентрации фермента для детей и подростков (в ЕДл)

Новорожденный Младенец до года До 3-х лет До 6-ти лет До 12 лет До 17 лет
2000 < 451 < 344 < 314 < 332 < 280

У женщин норма ЛДГ в крови меньше, чем у мужчин, что обусловлено менее интенсивной физической активностью. Женские нормативные значения составляют от 135 до 214 Ед/л, мужские – от 135 до 225 Ед/л. Незначительное превышение референсных значений наблюдается у профессиональных спортсменов и беременных женщин.

Отклонение значений ферментной активности в стороны увеличения или уменьшения показателей является основанием для расширенной диагностики (лабораторных тестов и аппаратного обследования пациента).

В большинстве случаев, неудовлетворительный результат биохимического исследования крови на ЛДГ означает увеличение концентрации фермента. Это объясняется тем, что при деструктивном нарушении целостности клеточной структуры органа, значительная часть лактатдегидрогеназы выходит в кровоток. Предельно сниженный уровень фермента или его полное отсутствие наблюдается в декомпенсированной стадии рака печени и цирроза.

Повышенная ЛДГ является одним из основных клинико-диагностических показателей инфаркта миокарда. Максимальной активности фермент достигает в первые 24 часа от начала сердечного приступа и сохраняется в увеличенной концентрации на протяжении 1–2 недель. При этом длительность и степень активности отражают масштабы некротического поражения сердечной мышцы (значения могут возрастать в десятки раз).

Общий показатель ЛДГ повышен из-за резкого увеличения концентрации изофермета №1, локализованного в миокарде. Для получения точной картины оценивается коэффициент общего содержания лактатдегидрогеназы к количеству изофермента №1, иначе – гидроксибутиратдегидрогеназа (ГБДГ). При остром течении ГБДГ всегда повышена, поскольку снижено общее количество фермента по отношению к высокой концентрации изофермента №1.

image Инфаркт миокарда сопровождается увеличением показателей ЛДГ

Рост показателей сопровождает любые патологические процессы, характеризующиеся отмирание клеток и тканей. Кроме некротического поражения сердечной мышцы, причинами повышенного содержания ЛДГ могут быть:

Медицинской причиной недостоверных результатов может быть некорректный забор крови и исследование биоматериала

Чтобы снизить уровень фермента, первоначально необходимо диагностировать основное заболевание, повлекшее изменение концентрации ЛДГ. К вспомогательной диагностике относятся:

  • лабораторное исследование крови для определения содержания ферментов:
  • печеночных и сердечных – АЛТ и АСТ (аланинаминотрансферазы и аспартатаминотрансферазы);
  • мышечного – КФК (креатинфосфокиназы);
  • ЩФ (щелочной фосфатазы).
  • анализ крови на глобулярный белок тропонин и кислородосвязывающий белок миоглобин.
  • расширенный анализ для определения концентрации всех изоферментов.

При сравнительной оценке всех показателей назначается аппаратное обследование внутренних органов (УЗИ, МРТ, КТ и другие процедуры, в зависимости от предполагаемой локации нарушений).

Лактатдегидрогеназа является ферментом, исполняющим обязанности катализатора реакции окисления глюкозы и образования молочной кислоты. Основное количество ЛДГ сконцентрировано в почечной, печеночной, сердечной тканях и мышечных волокнах. За каждый орган отвечает определенный изофермент (разновидность ЛДГ).

Нормативные значения содержания в крови у взрослых

Женщины Мужчины
от 135 до 214 Ед/л от 135 до 225 Ед/л

Детские показатели градируются по возрастной категории. Если биохимический анализ определяет повышенную активность лактатдегидрогеназы в крови, значит, нарушена целостность паренхимы печени, почек, миокарда (сердечной мышцы). При разрушительном поражении перечисленных органов, фермент через пораженные участки высвобождается в системный кровоток.

Высокие показатели – это клинические признаки инфаркта, цирроза, раковых опухолей, панкреонекроза, легочной тромбоэмболии, болезней почечного аппарата и других патологий, связанных с деструкцией тканей и отмиранием клеточных структур. По результатам исследования конкретное заболевание не диагностируется. Смещение показателей является основанием для обширного обследования пациента.

Еще можете почитать: Норма АСЛО в крови у женщин

Видео по теме:

Анализ на ЛДГ (лактатдегидрогеназу) — это неспецифический тест, который используется при подозрении на ряд заболеваний и состояний. Фермент попадает в плазму крови при разрушении практически любой клетки организма, в том числе бактериальной.

Потому уровень ЛДГ в крови является общим показателем тканевых и клеточных повреждений. Иногда оценку концентрации вещества проводят по спинномозговой или легочной жидкости при наличии определенных заболеваний.

Значение фермента в организме

Интерес к тому, что такое ЛДГ в биохимическом анализе крови, связан, прежде всего, с инфарктом миокарда. Ранее данный тест использован для диагностики и мониторинга повреждений сердечной ткани, но сейчас тест на тропонин считается более точным и информативным.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) не является специфичным показателем поражения клеток сердца и больше не применяется для пациентов с подозрением на острый коронарный синдром.

Обычно расшифровка биохимического анализа крови содержит данный показатель. Лактатдегидрогеназа в крови — важный фермент, участвующий в реакциях:

окисления глюкозы,

выработки молочной кислоты.

Особенностью фермента является то, что он не накапливается в клетках, а полностью расщепляется и выводится. ЛДГ необходим для превращения глюкозы в энергию для жизнедеятельности всех клеток тела. Посредником реакции выступает кислород, который помогает расщепить глюкозу на воду, углекислоту и энергию.

Без кислорода происходит снижение выработки энергии в 20 раз и накапливается молочная кислота. Фермент ЛДГ необходим для ее окисления и возвращения в обмен глюкозы. В отличие от здоровых клеток раковые опухоли осуществляют питание без поступления кислорода.

Когда назначают анализ?

Тест применяется при подозрении на острые и хронические повреждения тканей, а также для оценки прогрессирующих заболеваний. В редких случаях анализ помогает выявить целевое повреждение органа.

Фермент определяется в образце венозной крови. После травмы ЛДГ повышен, поднимается на протяжении 48 часов и достигает максимума спустя 2-3 дня, затем постепенно снижается. Нормальный показатель восстанавливается за 10 дней.

Исследования показывают, что биохимический анализ крови на ЛДГ является индикатором развития и прогресса рака. Даже после учета фактора возраста, стадии болезни у пациентов сильная ассоциация с риском смерти сохранялась. Данная взаимосвязь была справедлива для всех типов злокачественных опухолей.

Тест на ЛДГ в крови может быть использован для выявления и оценки:

острого или хронического повреждения тканей,

прогрессирования анемии и тяжелой инфекции,

течения онкологических заболеваний после химиотерапии при лимфоме, лейкемии, меланоме, нейробластоме. При высоких значениях указывает на плохие прогнозы выживаемости пациентов.

Врач назначает определение уровня ЛДГ в других жидкостях организма:

Чтобы отличить бактериальный и вирусный менингит по анализу спинномозговой жидкости.

Чтобы выявить причину накопления экссудата в грудной клетке или животе (плевральной, перитонеальной и перикардиальной жидкостей) из-за травмы и воспаления или из-за дисбаланса давления внутри кровеносных сосудов и количества белка в крови.

Рекомендации перед анализом

Врачи советуют выполнить следующие рекомендации относительно исследования:

Анализ крови на ЛДГ (биохимия) сдается натощак из вены.

Последний прием пищи за 8 часов до обследования не должен содержать слишком жирных и белковых продуктов.

Рекомендовано отказаться накануне от алкоголя и курения (хотя бы за час до теста).

Обязательно сообщить, если требуется принимать препараты регулярно. Аспирин, гормональные средства контрацепции и антидепрессанты влияют на свертываемость и могут показать завышенные значения.

Интенсивные тренировки накануне могут привести к завышению фермента, поскольку увеличивают затраты энергии и потребность в расщеплении глюкозы.

Многие факторы влияют на результаты анализа, и они не всегда являются поводом для беспокойства и дальнейшего обследования:

Гемолиз образцов крови приводит к ложноположительным результатам. Нарушение правил хранения образцов, грубая обработка отражаются на точности.

При увеличенном количестве тромбоцитов сывороточный уровень ЛДГ также повышается и не показывает реальной картины.

При госпитализации с подозрением на инфаркт миокарда и острый панкреатит анализ ЛДГ проводится без учета рекомендаций. Зачастую показатель ЛДГ используется для оценки динамики заболевания и выздоровления пациента.

Норма ЛДГ в организме и расшифровка анализа

При анализе крови норма обычно указываться в ед/л, что означает единица на литр. Расшифровка анализа учитывает возраст и пол пациента. В крови здорового взрослого человека обнаруживается сравнительно малое количество фермента. У ребенка до двух лет нормой считается показатель в пределах 430 ед/л.

Первые дни жизни ЛДГ норма на уровне 150-785
первые полгода 160-437
с 7 до 12 месяцев 145-365
с 1 года до двух лет 86-305
с 3 до 16 лет 100-290 ед/л
у детей до 12 лет не выше 295 ед/л
у мужчин 120-214 ед/л
у женщин нормы ЛДГ выше 135-240

Повышение лактатдегидрогеназы происходит во время беременности, у новорожденных, у профессиональных спортсменов.

По выявленному маркеру нельзя определить, какие именно клетки были повреждены. Потому необходимо знать при расшифровке ЛДГ, что это такое его изоферменты. Некоторые лаборатории проводят дополнительные тесты, определяющие несколько форм вещества, начиная с самого подвижного:

первый указывает проблему сердца, почек и красных клеток крови,

второй встречается в основном в кардиомиоцитах и эритроцитах,

третий обнаружен в тканях легких, эндокринных железах и надпочечниках,

четвертый – это фермент в белых клеток крови, печени, плаценте и мужских яичках и мышечной ткани,

пятый содержится во всех органах, содержащих ЛДГ-4, а также скелетных мышцах.

Расшифровка биохимии на предмет повышение ЛДГ в крови сейчас считается менее информативной.

Высокие значения всех изоферментов определяет патологию нескольких органов. Инфаркт миокарда с застойной сердечной недостаточностью вызывает поражения легких и гиперемию печени. При онкологических и аутоиммунных заболеваниях, таких как волчанка, лактатдегидрогеназа повышена в целом. Гипоксия, шок и ожоги сопровождаются отмиранием клеток, что показывает рост ЛДГ. Кофеин также влияет на количество фермента в крови.

Динамика первого изофермента является более чувствительной и специфической, чем повышение ЛДГ в целом. Обычно уровень второго изофермента выше, чем первого. Если концентрация ЛДГ-1 повышается относительно ЛДГ-2 — диагностируется сердечный приступ. Обычно норма ЛДГ в крови превышена 12-24 часов после повреждения тканей сердца и на протяжении двух суток в 80% случаев. Нормальное соотношение ЛДГ-1/ЛДГ-2 является надежным доказательством того, что приступа не было. Соотношение общего ЛДГ и ЛДГ-1 получило название гидроксибутиратдегидрогеназа. Потому при инфаркте:

цифра ЛДГ/ГБДГ понижена (менее 1,30),

соотношение ЛДГ-1/ЛДГ-2 приближается к 1 и иногда превышает это значение.

На первые сутки инфаркт миокарда диагностируют по показателю креатинкиназы, а спустя сутки — по ферментативному исследованию ЛДГ. Активность вещества напрямую связана с площадью поражения сердечной мышцы.

Другие тяжелые заболевания отражают на соотношении изоферментов и коэффициентов:

гемолитическая анемия характеризуется низкой цифрой ЛДГ/ГБДГ — до 1,3 и ниже,

при мегалобластной анемии ЛДГ-1 значительно превышает ЛДГ-2,

общий уровень возрастает при острых некротических процессах и отмирании клеток, таких как поражение паренхимы почек,

опухоли в половых железах (яичниках и яичках) сопровождаются изолированным повышением ЛДГ-1.

Чаще всего ЛДГ повышен по причине разрушения тканей печеночной и почечной паренхимы, а гибели тромбоцитов и эритроцитов.

ЛДГ в анализе крови рассматривается в соотношению с другими показателями:

При анемии происходит разрушение эритроцитов, что освобождает большое количество ЛДГ в кровь. Заболевание диагностируется на фоне пониженного гемоглобина. Слабость, бледность, одышка могут быть показаниями для обследования.

Рак крови связан с выработкой патологических кровяных клеток, что отражается на уровнях многих показателей: ЛДГ, аспартатаминотрансферазы, билирубина, мочевины. При этом наблюдается снижение уровня глюкозы и фактора свертывания крови фибриногена. Биохимический анализ крови позволяет заподозрить патологию и направить пациента на выявление онкомаркеров.

Наряду с показателем ЛДГ в крови, который указывает на гибель клеток поджелудочной железы, будет повышаться билирубин и глюкоза. Первоочередным индикатором является уровень панкреатического фермента амилазы.

Причины повышения

Повышенные уровни ЛДГ могут быть вызваны различными заболеваниями:

  • инсульт,
  • некоторые виды анемии (пернициозная и гемолитическая)
  • болезни почек и печени,
  • мышечная дистрофия,
  • панкреатит,
  • инфекционный мононуклеоз,
  • некоторые формы рака.

Концентрация фермента возрастает после ввода анестетиков и приема аспирина, а также после интенсивных физических нагрузок. Нормальные и пониженные уровни ЛДГ не являются патологическими. Фактор, снижающий показатель — потребление большой дозы аскорбиновой кислоты (витамина С).

Причины того, что лактатдегидрогеназа повышена, разнообразны: ВИЧ-инфекция, сепсис, острые заболевания почек, инфаркт кишечника и легких, переломы костей, сыпь на теле.

ЛДГ понижен при скоплении транссудата в полостях тела, например, в брюшной полости, что обычно вызвано застойной сердечной недостаточностью или циррозом.

Перейти к: навигация, поиск

ЛАКТАТДЕГИДРОГЕНАЗА (L-лактат: НАД — оксидоредуктаза; КФ 1.1.1.27 и 28; ЛДГ) – фермент углеводного обмена, катализирующий одну из важнейших реакций анаэробного гликолиза — взаимопревращение пировиноградной и молочной к-т.

Активность этого фермента в сыворотке крови и относительное содержание его изоферментов являются важным биохимическим диагностическим тестом при ряде заболеваний.

Лактатдегидрогеназа обнаруживается во всех тканях животных и человека, особенно в сердечной и скелетных мышцах, эритроцитах, печени и почках. Локализована Лактатдегидрогеназа в цитоплазме.

В физиологических условиях равновесие реакции, катализируемой Лактатдегидрогеназой, смещено в сторону образования молочной к-ты (лактата). Коферментом Лактатдегидрогеназы является НАД (см. Никотинамидадениндинуклеотид).

Восстановление пирувата под действием Л. завершает внутренний окислительно-восстановительный цикл гликолиза (см.). Когда клетки мышц высших организмов в условиях большой мышечной нагрузки вынуждены функционировать в анаэробных условиях, из мышц в кровь поступает большое количество лактата. В печени этот лактат вновь превращается в глюкозу (см.). Утомление мышц частично обусловлено развитием ацидоза в мышцах, т. к. при гликолизе из каждой нейтральной молекулы глюкозы образуются две молекулы молочной к-ты (см. Лактат-ацидоз).

С точки зрения кинетики, реакции, катализируемые Л., представляют собой двухсубстратные реакции с упорядоченным связыванием субстратов. Первым с Л. связывается кофермент, продукты реакции диссоциируют последовательно. В реакции восстановления пирувата стадией, лимитирующей скорость реакции, является изомеризация тройного комплекса: Л.— НАД-H — пируват. В реакции окисления лактата такой лимитирующей стадией является диссоциация пирувата или НАД-H2. Помимо пирувата, Л. катализирует восстановление гомологичных ему альфа-кетокислот — альфа-кетомасляной, альфа-кетовалериановой и альфа-кетокапроновой. Л. неактивна при использовании в качестве субстратов щавелево-уксусной (оксалата) и альфа-кетоглутаровой к-т, а также бета- и δ-кетокислот, кетонов и ацетальдегида. Л. обладает строгой стереоспецифичностью: она катализирует окисление только L-молочной к-ты; при восстановлении же оптически неактивного пирувата также образуется только L-молочная к-та (см. Изомерия).

Активность Л. обычно определяют спектрофотометрическим методом, основанным на измерении поглощения НАД-Н2 при 340 нм.

Аминокислотный состав и первичная структура Л. различаются в зависимости от источника выделения фермента и его изоферментного состава (см. Изоферменты). Мол. вес (масса) Л. равен приблизительно 140 000. Молекула Л. представляет собой тетрамер, состоящий из одного или двух типов субъединиц. В каждой из них имеются остатки цистеина и гистидина, существенные для проявления ферментативной активности, блокирование которых приводит к инактивации фермента. Активный центр в молекуле Л., где происходит связывание кофермента и субстрата, представляет собой гидрофобную область протяженностью 1,4 нм, содержащую остатки аргинина, дикарбоновых к-т и гистидина.

Лактат и пируват в высоких концентрациях вызывают ингибирование Л. вследствие образования непродуктивных комплексов с ферментом.

Адениновые нуклеотиды, оксалат и оксамат обратимо и конкурентно ингибируют Л. Дезамино-НАД эффективно участвует в реакции, катализируемой Л.

Л. существует по меньшей мере в пяти различных молекулярных формах, т. е. фермент представлен пятью изоферментами, которые обозначают в порядке расположения их на электрофореграмме по направлению к аноду при щелочных значениях pH: ЛДГ1, ЛДГ2, ЛДГ3, ЛДГ4 и ЛДГ5. В сердечной мышце и почках содержится гл. обр. ЛДГ1. В скелетных мышцах и в печени содержится в основном ЛДГ5. Катализируя одну и ту же реакцию, изоферменты Л. четко различаются по величинам констант Михаэлиса — Ментен (Км) для субстратов. Высказывалось предположение, что отдельные изоферменты предпочтительно катализируют прямую или обратную лактатдегидрогеназную реакцию.

Полипептидные цепи в молекулах изоферментов Л. могут быть двух различных типов, обозначаемых обычно М или Н. Установлено, что пять изоферментов Л. имеют следующий субъединичный состав: ЛДГ1—Н4, ЛДГ2-Н3М, ЛДГ3-Н2М2, ЛДГ4—H1M3 и ЛДГ5—М4. Изоферменты Л. типа М4 и НМ3 содержатся преимущественно в тех тканях, в которых энергия образуется за счет гликолиза, напр, в белых скелетных мышцах или в эмбриональных тканях. Изоферменты же типа Н3М и Н4 встречаются гл. обр. в тканях, для которых характерен аэробный или дыхательный метаболизм. Изоферменты Л. отличаются друг от друга способностью к инактивации высокими концентрациями пирувата. Более чувствителен по отношению к пирувату изофермент ЛДГ5, что объясняется самой высокой скоростью образования им тройного непродуктивного комплекса Л.— НАД-H — пируват и его стабильностью. В организме обычно синтезируются субъединицы Л. обоих типов, но в неодинаковом количестве для разных тканей, что обусловливает сборку тех или иных изоферментов Л., специфичных именно для той или иной ткани. Пептидные цепи двух типов субъединиц Л. кодируются двумя разными генами. Влияние мутаций на изофермеиты Л. зависит от того, происходят ли они в локусе, кодирующем биосинтез цепи М, или в локусе, определяющем биосинтез цепи Н. Так, мутация в локусе М. не влияет на свойства ЛДГ1, поскольку этот изофермент не содержит субъединиц М. Вместе с тем такая мутация в разной степени изменяет свойства ЛДГ2, ЛДГ3, ЛДГ4 и ЛДГ5, содержащих соответственное количество субъединиц М. Аналогично мутация в локусе В не должна затрагивать ЛДГ5, в отличие от остальных четырех изоферментов Л.

У гетерозигот (см. Менделя законы) синтезируется очень сложный набор изоферментов Л. Так, у индивидуума, гетерозиготного по локусу М., но гомозиготного по нормальному аллелю локуса Н, могут синтезироваться 15 изоферментов Л., распределение которых будет иным, нежели у индивидуума, гетерозиготного по локусу Н, но гомозиготного по локусу М. Соотношение нормальных и вариантных изоферментов определяется соотношением нормальных и вариантных полипептидов, доступных для образования тетрамеров.

У людей найдено значительное число вариантов Л., различающихся по своему изоферментному спектру (качественно и количественно). Все они сравнительно редки и были обнаружены путем обычного электрофоретического исследования. Ни один из известных вариантов, по-видимому, не связан с какой-либо определенной клинически проявляющейся аномалией. В каждом случае наблюдается сложная, но совершенно определенная картина электрофоретического разделения.

Кроме локусов, кодирующих М- и Н-субъединицы Л., существует, по-видимому, третий локус, определяющий еще одну субъединицу. Наличие этой субъединицы приводит к появлению особого типа тетрамерного изофермента (соответствующую ему полосу на электрофореграмме называют Х-полосой), характерного для сперматозоидов человека и животных.

Клиническое значение определения активности лактатдегидрогеназы

Уже через несколько часов после начала острого инфаркта миокарда в сыворотке крови отмечают значительное повышение активности Л. Через 36—48 час. эта активность достигает своего максимума (нередко она в 10—15 раз превышает нормальную). Оптимальный период для определения активности Л. в сыворотке крови составляет 2—4 суток после начала инфаркта, т. к. в этот временной отрезок ценность этого биохим, теста наиболее велика. Так, напр., его диагностическая точность, по данным И. В. Мартынова, при трансмуральном инфаркте миокарда в этот отрезок времени равна 97 ± 1,7%.

Обычно активность Л. в сыворотке крови при инфаркте возвращается к норме на 10—12-й день после начала заболевания. Активность Л. в сыворотке крови при инфаркте миокарда остается повышенной дольше других ферментов (напр., аминотрансфераз).

Ценность определения активности Л. в сыворотке крови особенно велика в неясных случаях инфаркта миокарда (при нетипичной клин, и электрокардиографической картинах, в частности при длительных ангинозных приступах, сопровождающихся преходящей деформацией сегмента S T или зубца T без появления патол, зубца Q), а также для дифференциальной диагностики между инфарктом миокарда и расслаивающей аневризмой аорты, острым перикардитом и тромбозом легочной артерии. При всех этих заболеваниях повышение активности Л. в сыворотке крови не столь резкое, как при инфаркте миокарда.

Однако величина активности Л. не позволяет с уверенностью судить о размерах поражения сердечной мышцы и тем более прогнозировать исход заболевания.

У больных стенокардией повышения активности Л. в сыворотке крови не наблюдается. Это позволяет применять ЛДГ-тест как надежный критерий отсутствия поражения сердечной мышцы в пределах 2—3 суток после сердечного приступа.

Активность Л. в сыворотке крови повышается при паренхиматозном гепатите в первые дни желтушного периода. При легкой и среднетяжелой форме заболевания активность фермента довольно быстро возвращается к норме. При механической желтухе активность Л. в сыворотке крови остается в норме, лишь на поздних стадиях болезни она повышается вследствие вторичных повреждений паренхимы печени. При карциномах печени и метастазах рака в печень активность Л. в сыворотке крови также может увеличиваться; при этом концентрация пирувата в сыворотке крови повышается в 2—3 раза (норма 0,5—1,0 мг%). Однако отрицательный результат ЛДГ-теста в этом случае отнюдь не свидетельствует об отсутствии злокачественного поражения печени.

В стадии ремиссии хрон, гепатита активность Л. в сыворотке крови остается в пределах нормы или слегка повышается, при обострении процесса возрастает. В этом случае ЛДГ-тест может быть использован в качестве вспомогательного вместе с другими ферментными пробами.

Активность Л. в сыворотке крови возрастает также при прогрессирующей мышечной дистрофии, хрон, лимфогранулематозе, лейкозах, пернициозной анемии, острых и хрон, нефритах, при опухолях в мочевыводящих путях и других заболеваниях.

Более важное значение в диагностике по сравнению с определением общей активности сывороточной Л. имеет определение изоферментного состава Л. Обычно в сыворотке крови здоровых людей обнаруживаются все 5 фракций Л., активность которых распределяется следующим образом: ЛДГ2>ЛДГ1>ЛДГ3>ЛДГ4>ЛДГ5. При остром инфаркте миокарда изменяется соотношение между активностями ЛДГ1 и ЛДГ2 так, что активность ЛДГ1 становится равной активности ЛДГ2 или выше ее. Этот показатель имеет большое значение в поздней диагностике инфаркта миокарда. Кроме того в силу специфичности этого теста он может быть использован для дифференциальной диагностики.

При паренхиматозных повреждениях ткани печени (инфекционный гепатит), а также при некоторых заболеваниях мышц (прогрессирующая мышечная дистрофия) обнаруживают значительное повышение относительного содержания ЛДГ5, что также находит применение в энзимодиагностике этих заболеваний.

См. также Дегидрогеназы.

Библиография:

Ньюсхолм Э. и Старт К. Регуляция метаболизма, пер. с англ., с. 111, 291, М., 1977;

Северин С. Е. Гликолиз, в кн.: Хим. основы процессов жизнедеят., под ред. В. Н. Ореховича, с. 156, М., 1962; Харрис Г. Основы биохимической генетики человека, пер. с англ., с. 53, М., 1973; Holbro ok J. J. а. о. Lactate dehydrogenase, в кн.: Enzymes, ed. by P. D. Boyer, v. И, p. 191, N. Y.— L., 1975, bibliogr.

Г. Я. Видершайн.

Категория: Источник: Большая Медицинская Энциклопедия (БМЭ), под редакцией Петровского Б.В., 3-е издание

Рекомендуемые статьи

Консультация гастроэнтеролога / Мария 3463 просмотра 4 ноября 2020

Добрый день, сдавала планово анализы и в биохимии повышен ЛДГ ( норма до 450, а у меня 535) все остальное в порядке. Когда я обратилась к врачу, та махнула рукой и сказала, что раз все остальное в норме искать причину не надо. Мне кажется это как минимум странно, подскажите пожалуйста мои дальнейшие действия, какие анализы или исследования пройти,

На сервисе СпросиВрача доступна консультация гастроэнтеролога по любой волнующей Вас проблеме. Врачи-эксперты оказывают консультации круглосуточно и бесплатно. Задайте свой вопрос и получите ответ сразу же!

Ответы врачей Пожаловаться image Марина Гвоздева, 4 ноября 2020 Гастроэнтеролог Здравствуйт! Какие у Вс есть хронические заболевания? Повышение ЛДГ неявляется первичным при патологии желудочно- кишечнго тракта… Пожаловаться Мария, 4 ноября 2020 Клиент Марина, добрый день. У меня гастрит, и холецистит ( без камней, там постоянно взвесь появляется) Пожаловаться image Марина Гвоздева, 4 ноября 2020 Гастроэнтеролог Я имею в виду хрнические заболевания других органов – сердца , щитовидной железы и др… Алкоголь за 3 дня до обследования был исключен? Пожаловаться image Елена Петрова, 4 ноября 2020 Терапевт Здравствуйте! Повышение лактатдегидрогеназы наблюдается при анемиях, вирусных заболеваниях, хронических заболеваний печени, сердца, а также при беременности, приёме алкоголя, лекарст(кофеин, инсулин, аспирин), при физических нагрузках непривычных организму. Пожаловаться image Инесса Загородина, 4 ноября 2020 Гастроэнтеролог Здравствуйте, Мария! ЛДГ-признак токсического поражения печени. Вам надо провести анализ принимаемых по другим поводам лекарств, пройти ДНК ВГ В и РНК ВГ Суммарный, качественный, желательно в лаборатории с чувствительность метода 25 МЕ/мл, пройти УЗИ. Пожаловаться image Елена Резникова, 4 ноября 2020 Гастроэнтеролог Пожаловаться image Татьяна Балышева, 4 ноября 2020 Гастроэнтеролог, Терапевт Здравствуйте! лдг изолированно не смотрят, он может повышаться при различных патологиях: сердца, приеме некоторых лекарств, при воспалении! Не болели ли вы недавно? Может применяли какие либо лекарства? Пожаловаться image Елена Фурманова, 4 ноября 2020 Педиатр Здравствуйте экг делали? Пожаловаться Мария, 4 ноября 2020 Клиент Елена, добрый день. Да не так давно в июне, там все хорошо Пожаловаться image Екатерина Горькова, 4 ноября 2020 Гастроэнтеролог Пожаловаться Нина Извозчикова, 4 ноября 2020 Инфекционист Похожие вопросы по теме Прописан препарат 1 ответ 3 марта 2015 Михаил Вопрос закрыт Прыщи, глисты 1 ответ 5 марта 2015 Люба Вопрос закрыт После мастурбации и оргазма болит печень 2 ответа 8 марта 2015 Кристина Вопрос закрыт УЗИ внутренних органов 1 ответ 15 марта 2015 василий Вопрос закрыт Комок в горле, дискомфорт в ЖКТ 1 ответ 22 марта 2015 Роман Вопрос закрыт ЖКТ 1 ответ 22 марта 2015 Владимир Вопрос закрыт Бурление в животе полгода, истончение эмали 1 ответ 18 апреля 2015 Александр Вопрос закрыт Что делать, если я не нашел ответ на свой вопрос?

Если у Вас похожий или аналогичный вопрос, но Вы не нашли на него ответ – получите свою онлайн консультацию врача.

Если Вы хотите получить более подробную консультацию врача и решить проблему быстро и индивидуально – задайте платный вопрос в приватном личном сообщении. Будьте здоровы!

Оцените статью
Рейтинг автора
5
Материал подготовила
Витужкова Елена Олеговна
Врач терапевт высшей категории
Написано статей
164
А как считаете Вы?
Напишите в комментариях, что вы думаете – согласны
ли со статьей или есть что добавить?
Добавить комментарий